В этой теме обсуждаем задачи bbo олимпиады 2019 года
Это обсуждение публикации https://olympiads.bc-pf.org/biology/s/bbo/2019
Это обсуждение публикации https://olympiads.bc-pf.org/biology/s/bbo/2019
Не совсем уверен в правильности рассуждений, поэтому надеюсь что по крайней мере, смогу помочь какими-то мыслями.
Уравнение Михаэлиса-Ментен имеет следующий вид :
r=\frac{k_{2}[E]_{0}[S]}{K_{M}+[S]}
По условию, в начале реакции субстрат был взят в избытке. Это значит что cпустя какое-то время [S] >> K_{M}, и скорость реакции довольно быстро достигает максимального значения r_{max}=k_{2}[E]_{0}, что согласуется с графиком, представленным в задаче.
Однако, в какой-то момент времени скорость реакции резко падает до определенной величины, и остается постоянной с течением времени. Здесь можно исключить вариант “А. The substrates ran out”, поскольку если бы в какой-то момент K_{M}>> [S] , то скорость реакции по прежнему должна зависеть от концентрации субстрата, что противоречит постоянной скорости.
Также, можно исключить варианты “E. The reaction tube was placed in a warm-water bath”, поскольку при увеличении температуры, должна увеличиться константа k_{2}, что в свою очередь должно ускорить реакцию. А мы наоборот, наблюдаем понижение скорости.
Вариант “C. The reaction tube was placed in and ice-water bath” думаю тоже можно исключить (не совсем уверен), потому что оно предполагает моментальное понижение температуры (а следовательно, константы скорости)
Остаются варианты В и D, и если честно, я как-то сам в неопределенности.
С одной стороны, скорость реакции максимальна (зависит лишь от константы скорости реакции и общей концентрации фермента), и в таком случае разбавление не должно повлиять на скорость реакции.
С другой стороны, приходит мысль о том, что явно существует какой-то предел в разбавлении, поскольку если добавить какое-то количество воды, [S] больше не будет преобладать над K_{M}.
3 лайка
@Madsoul “An enzyme was extracted from a bacterium native to Antarctica”
3 лайка
@Almas_Altyngazy вы поняли эту подсказку?)
1 лайк
Может ли быть несколько вариантов ответа? Если да, то скорее всего “B” и «Е».
Ну и согласна с @Madsoul на счёт исключения «А» по условию задачи. «С» тоже исключается по условию задачи. Я бы сказала, что и “D” исключается по условию задачи, потому концентрация субстрата в избытке изначально.
На счёт “B”. Неконкурентный ингибитор снижает V max резко и значительно, по графику вроде Vmax уменьшился сильно и резко, поэтому этот вариант скорее всего тоже правильный.
2 лайка
Первое предложение условия переводится как «Фермент экстрагировали из бактерии, обитающей в Антарктике».
2 лайка
Ответ В скорее всего неверный, потому что эффект от избытка неконкурентного ингибитора был бы гораздо сильнее. Ответ Е больше похож на верный, опять же потому что бактерия из антарктических вод, а потому «не привыкла» к таким высоким температурам
7 лайков
Правильные суждения: С, D.
А. В этом суждении говорится что нековалентные взаимодействия и дисульфидные связи не нужны. Если бы это было бы правдой то в третьем ряду таблицы (DTT & Urea; None; None) результат был бы не нулевой, а даже близкий к 100%. (False)
В. Если бы дисульфидные связи всегда образовывались только в нужных местах, то последние два ряда в таблице имели бы одинаковый результат. Значит нековалентные связи сначала должны сложить цепочку полипептида так, что бы правильные пары цистеиновых звеньев максимально близко приблизились друг к другу. (False)
Обрати внимание ещё и на то что результат в последнем ряду не нулевой. Это значит что дисульфидные связи в отсутствии нековалентных связей образуются рандомно. Это свидетельствует тому что иногда дисульфидные связи между правильными участками всё таки могут образоваться, но уж точно не всегда.
С. Посмотрим на четвертый ряд в таблице. Убрав мочевину (urea) в белке снова появятся нековалентные связи, но из-за присутствия DTT дисульфидные не образуются. Без этих важных дисульфидных связей активность фермента нулевая. Значит мы доказали что disulphide bonds are necessary for enzyme to function. (True)
D. Рассуждение точно такое же как и в В. Для образования дисульфидных связей между правильными парами цистеиновых звеньев нам нужны нековалентные связи. (True)
E. Если не было бы нековалентных связей то не образовались бы нужные дисульфидные связи в белке. Значит они всё таки хорошо так влияют на активность фермента. (False)
6 лайков
С этим не согласен. В утверждении говорится в целом про дисульфидные связи, то есть необязательно правильные. А в целом они явно образуются, потому что иначе в последнем эксперименте они бы не образовывались пока не убрали мочевину, а значит образовались бы только правильные, то есть активность фермента была бы высокой. Но мы такого не наблюдаем, потому что в отсутствии нековалентных связей формируются неправильные дисульфидные связи, которые после мешают образованию нековалентных связей и нормальной формы фермента.
Тогда ответ только C, что в принципе логично, потому что, судя по вопросу, должен быть только 1 правильный ответ.
5 лайков
Точно! Полностью согласен.
Эх… невнимательность))
1 лайк