Вероятность встретить носительницу именно из здоровых женщин)
4 лайка
Понял, рақмет
2 лайка
Объяснять график я начну с того, что предположу что ты знаешь что такое уравнение Михаэлиса-Ментен (но вот краткое напоминание):
V_{0}=\frac{V_{max}\times[S]}{K_{m}+[S]}
Оно не очень удобно в плане построения графика и его оценки, поскольку график этого уравнения будет выглядеть как гипербола:
Для более удобной интерпретации графика и определения типов ингибирования используется обратное уравнение - все в -1 степени (double reciprocal plot):
\frac{1}{V_{0}}=\frac{K_{m}}{V_{max}}\times\frac{1}{[S]}+\frac{1}{V_{max}}
График стал таким:
Он уже линейный - 1/[S] можно принять за x и тогда уравнение выглядит как y = ax + b. Тут же можно узнать точки пересечения графика с ОХ и ОY (на графике выше видно).
Далее что нужно знать, а точнее понимать, как различные типы ингибиторов влияют на Km и Vmax.
Есть три вида ингибиторов:
- Конкурентный(Competitive) - мимикрирует под субстрат и занимает активный сайт. Увеличивает Км.
- Смешанный(Mixed) - связывается с сайтом на ферменте отличным от активного, при этом может связаться как с ES так и с Е. Его частный случай это неконкурентный(noncompetitive) - он уменьшает Vmax.
- Бесконкурентный(Uncompetitive) - связывается только с ES комплексом на сайте отличном от активного. Уменьшает Vmax и увеличивает Км.
Смотрим на график в задании.
I. Тамифлю увеличивает Км - конкурентный ингибитор (уменьшается значение 1/Km)
II. Реленза - уменьшает Vmax (увеличивается 1/Vmax) - неконкурентный
III. Тамифлю конкурентный ингибитор - связывается с ферментом только когда активный сайт свободен
IV. Реленза неконкурентный ингибитор - связывается как с ферментом так и с ES комплеком.
V. В последнем дана скорость, но не дана концентрация субстрата и фермента, по графику без этого нельзя определить скорость.
6 лайков
Извините, я вот здесь не понял 1)как бесконкурентные ингибиторы заставляют Km снижаться ?
2) У нас в неконкурентном снижается Vmax, но не Km. Если допустим у нас 100 ферментов, и для 0.5Vmax нужно 50 субстратов, и Km = 50, но при неконкурентном инг. свободных снижается на 70, то значить ли это, что Km снизилось до 35, или она осталось 50? Или тут нужно смотреть на Km по другому ?
1)Как вообще выглядит реакция для бесконкурентных ингибиторов:
Теперь что такое Км:
K_{m}=\frac{k_{2}+k_{-1}}{k_{1}}
По сути Км обратно зависим от сродства фермента к субстрату. Мне кажется на эту проблему стоит смотреть со стороны химического равновесия. Поскольку ингибитор связывается с ES, концентрация ES уменьшается и равновесие реакции смещается в сторону образования ES - прямая реакция от E + S => ES ускоряется. Соответственно больше ферментов связывают субстрат.
2) Да здесь Vmax уменьшилсь и соответственно 1/2 Vmax тоже стала меньше, при этом чтобы достигнуть половины от максимума с ингибитором и без него требуется одинаковое количество субстрата.
2 лайка
То есть, это примерно так рабоатет ? В неконкурентном ингибировании хоть и понижается максимальная средняя скорость, именно нужное количество субстрата для его достижения такой же остается. Это связано с тем, что нек.ингибитор не влияет на аффиность фермента. Но даже если он не влияет на афинность, часть оставшиеся связанным с ферментом ингибиторы не дает субстрату связаться с ферментом, хоть субстрат и растет. Поэтому она не дсотигает vmax. А вот в конкурентном ингибиторе , чем больше становится субстрата, ингибитор может разрушить связи ферментом и дать место субстрату, поэтому когда очень много субстрата ни один ингибитор не остается связанным с ферментом. Поэтому при конкурентном инг. скорость может достичь до Vmax. Но при этом так как нам нужно убрать ингибиторов(обратимые) нужно больше усилий, больше субстрат, больше Km ??
Да, вообще действие неконкурентных ингибиторов можно рассматривать как простое уменьшение концентрации фермента - ингибиторы связываются с аллостерическим сайтом и инактивируют фермент, с этого момента он вообще в остальных реакциях не участвует(пока обратно не распадется комплекс EI) соответственно концентрация рабочего Е падает.
В случае с конкурентными ингибиторами тоже примерно так как ты описал. Но правда ингибитор не просто может разрушить связь с ферментом, он это делает постоянно - там в реакции стрелка в две стороны, что значит что постоянно образуются ES, EI комплексы и постоянно они диссоциируют, просто все это находится в равновесии. И тут дело уже с вероятностью, чем больше концентрация субстрата тем больше вероятность того, что фермент свяжется именно с субстратом и образует ES комплекс, а не EI.
2 лайка
Понял, ракмет !
По всей видимости под «невысокими» только низких жирафов подразумевают. Если так, то есть два следующих решения решения:
@tardigrade спасибо за второй метод решения
4 лайка
Решение задачи загрузила по этой ссылке: https://cdn.bc-pf.org/ask/genetics30-06-2021.pdf
скрины тоже приложу на всякий случай
9 лайков
если инверсия произошла, значит участок на 180* перевернется. При кроссинговере, при синапсисе они слипаются в месте центромер, и они обмениваются участками. Теперь все это представьте в голове. У нурхана парацентрическая инверсия. если дальше вы по размышляете, тогда будет вероятность после кроссинговера дупликация хромосом, отсутствие цетромер или же наличие двух центромер и удаление хромосомы.
1 лайк
почему мы третье утверждение фолс сделали .можете пожалуйста объяснить .
1 лайк
а кто сказал что третье не верно?))) оно верное. Здесь наблюдается парацентрическая инверсия как говорил ранее. Если произойдет кроссинговер, то он будет неравным. Из за этого может возникновение дупликации одной хромосомы и делецию гомологичной. Надеюсь теперь все понятно))) если ответ понятен и не осталось других вопросов, попрошу поставить “вопрос решен”
2 лайка
Привет!
Для решения этой задачи стоит начать с определенных предположений: задача решаемая только если концентрация маннита в крови и межклеточной жидкости находится в равновесии: после часа нахождения в собаке это вполне возможно. Исходя из этого, мы можем использовать концентрацию меченного альбумина, который из крови выйти не может, чтобы найти объем крови. 50мг введенного альбумина мы делим на 0.031мг на мл в крови и получаем 1612.9мл крови. Используя этот объем, мы умножаем его на 0.29мг маннита на мл крови, чтобы получить часть маннита в крови. Затем мы вычитаем эту массу из введенных 2000мг маннита, и получаем 1532мг, из чего мы также вычитаем 100мг (2000×0.05) потерянные с мочей. Полученная масса – масса маннита в межклеточной жидкости. Исходя из нашего предположения, мы делим ее на концентрацию маннита в межклеточной жидкости = с_маннит в крови = 0.29мг на мл.
Ответом является 4938мл=4.94л, что и есть опция В
8 лайков
