Биология → Республиканская → 2021 → 11 класс | BeyondOlympiads

Обсуждаем олимпиады
24

Объяснять график я начну с того, что предположу что ты знаешь что такое уравнение Михаэлиса-Ментен (но вот краткое напоминание):

V_{0}=\frac{V_{max}\times[S]}{K_{m}+[S]}

Оно не очень удобно в плане построения графика и его оценки, поскольку график этого уравнения будет выглядеть как гипербола:

image
image703×431 14.9 KB

Для более удобной интерпретации графика и определения типов ингибирования используется обратное уравнение - все в -1 степени (double reciprocal plot):

\frac{1}{V_{0}}=\frac{K_{m}}{V_{max}}\times\frac{1}{[S]}+\frac{1}{V_{max}}

График стал таким:

image
image772×649 28.4 KB

Он уже линейный - 1/[S] можно принять за x и тогда уравнение выглядит как y = ax + b. Тут же можно узнать точки пересечения графика с ОХ и ОY (на графике выше видно).
Далее что нужно знать, а точнее понимать, как различные типы ингибиторов влияют на Km и Vmax.
Есть три вида ингибиторов:

  1. Конкурентный(Competitive) - мимикрирует под субстрат и занимает активный сайт. Увеличивает Км.
  2. Смешанный(Mixed) - связывается с сайтом на ферменте отличным от активного, при этом может связаться как с ES так и с Е. Его частный случай это неконкурентный(noncompetitive) - он уменьшает Vmax.
  3. Бесконкурентный(Uncompetitive) - связывается только с ES комплексом на сайте отличном от активного. Уменьшает Vmax и увеличивает Км.

Смотрим на график в задании.
I. Тамифлю увеличивает Км - конкурентный ингибитор (уменьшается значение 1/Km)
II. Реленза - уменьшает Vmax (увеличивается 1/Vmax) - неконкурентный
III. Тамифлю конкурентный ингибитор - связывается с ферментом только когда активный сайт свободен
IV. Реленза неконкурентный ингибитор - связывается как с ферментом так и с ES комплеком.
V. В последнем дана скорость, но не дана концентрация субстрата и фермента, по графику без этого нельзя определить скорость.

6 лайков