Как я понял вопрос в том, как конкретно получается так, что при наличии связей \alpha-субъединицы с остальной частью гемоглобина она имеет более низкую стартовую аффинность к кислороду, а свободном состоянии имеет высокую (похожую на миоглобин)?
Я могу привести в пример статью с наиболее подробным описанием того, что вообще происходит с конформацией - Stereochemistry of Cooperative Effects in Haemoglobin: Haem–Haem Interaction and the Problem of Allostery | Nature.
В ней была рассмотрена модель превращения дезоксигемоглобина в оксигемоглобин:
- In deoxyhaemoglobin, the \alpha subunits have room for ligands, but the \beta subunits do not, so that \alpha subunits are likely to react first. (have hem pocket in both deoxy- and oxy- forms)
- Transition from deoxy to oxyheamoglobin involves a movement of proximal histidine towards the plane of the porphyrin.
- Reaction of Fe\alpha_1 with oxygen causes tyrosine HC2(140)\alpha_1 to be expelled from its pocket and the links between arginine HC3(141)\alpha_1 and the \alpha_2 subunit to be borken.
- Fe\alpha_2 reacts next, …, rupture of the links between the C-terminal arginine and the \alpha_1 subunit. By now four of the six salt-bridges constraining the deoxyhaemoglobin tetramer will have been borken, with resulting change in the allosteric equilibrium constant in favour of the quaternary oxy structure
Далее более-менее похожие изменения происходят в \beta субъединицами. Сейчас описывались следующие изменения:
А конце гемоглобин вообще выглядит так:
Как мне показалось, все эти ионные связи (salt-bridges) фиксируют гемоглобин в дезокси состоянии и при переходе в оксигемоглобин все эти связи разрушаются. Можно далее предположить, что одиночная субъединица, без этих связей, не будет ограничена в своей аффинности.